Preview

Ученые записки Санкт-Петербургского государственного медицинского университета имени академика И. П. Павлова

Расширенный поиск

Фосфолипаза А2 яда гадюковых. Биохимические мишени для действия белка в кровяном русле человека. Часть 1 (обзор литературы)

https://doi.org/10.24884/1607-4181-2021-28-4-22-28

Полный текст:

Аннотация

Неослабевающий в течение десятилетий интерес научного сообщества к змеиным ядам обусловлен двумя причинами. Во-первых, от укусов змей ежегодно умирает большое количество людей. Во-вторых, многочисленные компоненты змеиных ядов находят все бóльшее применение в медицине и терапии целого ряда заболеваний. Фосфолипазы A2 змеиных ядов являются одними из наиболее агрессивных токсических белков, часто играя основную роль в иммобилизации и умерщвлении жертвы змеиного укуса. Эти ферменты катализируют реакцию гидролиза глицерофосфолипидов до жирных кислот и лизоглицерофосфолипидов. Однако разнообразие эффектов фосфолипаз не ограничивается только каталитическим действием. В обзоре (часть 1) рассмотрены особенности строения и свойства фосфолипаз яда змей семейства гадюковых.

Об авторах

Л. В. Галебская
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова» Министерства здравоохранения Российской Федерации
Россия

Галебская Людвига Вячеславовна, доктор медицинских наук, профессор кафедры биологической химии

Санкт-Петербург



Л. В. Васина
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Васина Любовь Васильевна, доктор медицинских наук, заведующий кафедрой биологической химии

197022, Санкт-Петербург, ул. Льва Толстого, д. 6-8



М. А. Галкин
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Галкин Михаил Александрович, кандидат биологических наук, доцент кафедры биологической химии

Санкт-Петербург



Ю. В. Тарасова
Федеральное государственное бюджетное образовательное учреждение высшего образования «Первый Санкт-Петербургский государственный медицинский университет имени академика И. П. Павлова» Министерства здравоохранения Российской Федерации

Тарасова Юлия Викторовна, кандидат биологических наук, доцент кафедры биологической химии

Санкт-Петербург



Список литературы

1. Tasoulis T., Isbister G. K. A Review and Database of Snake Venom Proteomes // Toxins (Basel). – 2017. – Vol. 9, № 9. – P. 290. Doi: 10.3390/toxins9090290.

2. Chen P. C., Huang M. N., Chang J. F. et al. Snake venom proteome and immuno-profiling of the hundred-pace viper, Deinagkistrodon acutus, in Taiwan // Acta Trop. – 2019. – Vol. 189. – P. 137–144. Doi: 10.1016/j.actatropica.2018.09.017.

3. Segura Á., Herrera M., Reta Mares F. et al. Proteomic, toxicological and immunogenic characterization of Mexican west-coast rattlesnake (Crotalus basiliscus) venom and its immunological relatedness with the venom of Central American rattlesnake (Crotalus simus) // J. Proteom. – 2017. – Vol. 158. – P. 62–72. Doi: 10.1016/j.jprot.2017.02.015.

4. Durban J., Sanz L., Trevisan-Silva D. et al. Integrated Venomics and Venom Gland Transcriptome Analysis of Juvenile and Adult Mexican Rattlesnakes Crotalus simus, C. tzabcan, and C. culminatus Revealed miRNA-modulated Ontogenetic Shifts // J. Proteome Res. – 2017. – Vol. 16. – P. 3370–3390. Doi: 10.1021/acs.jproteome.7b00414.

5. Tsai I. H., Wang Y. M., Huang K. F. Structures of Azemiops feae venom phospholipases and cys-rich-secretory protein and implications for taxonomy and toxinology // Toxicon. – 2016. – Vol. 114. – P. 31–39. Doi: 10.1016/j. toxicon.2016.02.014.

6. Lomonte B., Diaz C., Chaves F. et al. Comparative characterization of Viperidae snake venoms from Perú reveals two compositional patterns of phospholipase A2 expression // Toxicon: X. 7. –2020. – Vol. 100044. Doi: 10.1016/j.toxcx.2020.100044.

7. Kovalchuk S. I., Ziganshin R. H., Starkov V. G. et al. Quantitative Proteomic Analysis of Venoms from Russian Vipers of Pelias Group: Phospholipases A2 are the Main Venom Components // Toxins. – 2016. – Vol. 8, № 4. – P. 105. Doi: 10.3390/toxins8040105.

8. Boldrini-França J., Corrêa-Netto C., Silva M. M. S. et al. Snake venomics and antivenomics of Crotalus durissus subspecies from Brazil: Assessment of geographic variation and its implication on snakebite management // J. Proteom. – 2010. – Vol. 73. – P. 1758–1776. Doi: 10.1016/j.jprot.2010.06.001.

9. Gao J. F., Wang J., He Y. et al. Proteomic and biochemical analyses of short-tailed pit viper (Gloydius brevicaudus) venom: Age-related variation and composition–activity correlation // J. Proteom. – 2014. – Vol. 105. – P. 307–322. Doi: 10.1016/j.jprot.2014.01.019.

10. Schaloske R. H., Dennis E. A. The phospholipase A2 superfamily and its group numbering system // Biochim. Biophys Acta; Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2006. – Vol. 1761. – 11. – P. 1246–1259. Doi: 10.1016/j.bbalip.2006.07.011.

11. Burke J. E., Dennis E. A. Phopholipase A2 structure/ function, mechanism and signaling // J. Lipid Res. – 2008. – Vol. 50. – P. S237–S242. Doi: 10.1194/jlr.R800033-JLR200.

12. The complete primary structure of phospholipase A2 from human pancreas / H. M. Verheij, J. Westerman, B. Sternby, G. H. De Haas // Biochim. Biophys. Acta. – 1983. – Vol. 747, № 1–2. – P. 93–99. Doi: 10.1016/0167-4838(83)90126-7.

13. Tan P. T. J., Khan M. A., Brusic V. Bioinformatics for venom and toxin sciences // Brief. Bioinform. – 2003. – Vol. 4. – P. 53–62. Doi: 10.1093/bib/4.1.53.

14. Secreted phospholipase A2 revisited / M. Murakami, Y. Taketomi, H. Sato, K. Yamamoto // J. Biochem. – 2011. – Vol. 150, № 3. – P. 233–255. Doi: 10.1093/jb/mvr088.

15. Three-dimensional structure and disulfide bond connections in bovine pancreatic phospholipase A2 / B. W. Dijkstra, J. Drenth, K. H. Kalk, P. J. Vandermaelen // J. Mol. Biol. – 1978. – Vol. 124, № 1. – P. 53–60. Doi: 10.1016/0022-2836(78)90146-8.

16. The role of Asp-49 and other conserved amino acids in phospholipases A2 and their importance for enzymatic activity / C. J. van den Bergh, A. J. Slotboom H. M. G. H. Verheij, de Haas // J. Cell Biochem.– 1989. – Vol. 39, № 4. – P. 379–390. Doi: 10.1002/jcb.240390404.

17. Fleer E. A., Verheij H. M., de Haas G. H. Modification of carboxylate groups in bovine pancreatic phospholipase A2. Identification of aspartate-49 as Ca2+-binding ligand // Eur. J. Biochem. – 1981. – Vol. 113, № 2. – P. 283–288. Doi: 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05064.x.

18. Harris J. B., Scott-Davey T. Secreted phospholipases A2 of snake venoms: effects on the peripheral neuromuscular system with comments on the role of phospholipases A2 in disorders of the CNS and their uses in industry // Toxins (Basel). – 2013. – Vol. 5, № 12. – P. 2533–2571. Doi: 10.3390/toxins5122533.

19. Three-dimensional structure of a presynaptic neurotoxic phospholipase A2 from Daboia russelli pulchella at 2.4 A ˚ resolution / V. Chandra, P. Kaur, A. Srinivasan, T. P. Singh // J. Mol. Biol. – 2000. – Vol. 296. – P. 1117–1126. Doi: 10.1006/jmbi.2000.3537.

20. Chandra V., Kaur P., Jasti J. et al. Regulation of catalytic function by molecular association: structure of phospholipase A2 from Daboia russelli pulchella (DPLA2) at 1.9 A ˚ resolution // Acta Crystallogr. D. Biol. Crystallogr. – 2001. – Vol. 57. – P. 1793–1798. Doi: 10.1107/S0907444901014524.

21. Perbandt M., Wilson J. C., Eschenburg S. et al. Crystal structure of vipoxin at 2.0 A ˚: an example of regulation of a toxic function generated by molecular evolution // FEBS Lett. – 1997. – Vol. 412. – P. 573–577. Doi: 10.1016/s0014-5793(97)00853-3.

22. Tang L., Zhou Y. C., Lin Z. J. Crystal structure of agkistrodotoxin, a phospholipase A2-type presynaptic neurotoxin from Agkistrodon halys pallas // J. Mol. Biol. – 1998. – Vol. 282. – P. 1–11. Doi: 10.1006/jmbi.1998.1987.

23. Gu L., Zhang H., Song S. et al. Structure of an acidic phospholipase A2 from the venom of Deinagkistrodon acutus // Acta Crystallogr. D. Bio.l Crystallogr. – 2002. – Vol. 58. – P. 104–110. Doi: 10.1107/s0907444901018170.

24. Xu S., Gu L., Jiang T. et al. Structures of cadmium-binding acidic phospholipase A2 from the venom of Agkistrodon halys pallas at 1.9 A ˚resolution // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2003. – Vol. 300. – P. 271–277. Doi: 10.1016/s0006-291x(02)02833-4.

25. Banumathi S., Rajashankar K. R., Notzel C. Structure of the neurotoxic complex vipoxin at 1.4 A ˚ resolution. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. – 2003. – Vol. 57. – P. 1552–1559. Doi: 10.1107/s0907444901013543.

26. Kini R. M., Chan Y. M. Accelerated evolution and molecular surface of venom phospholipase A2 enzymes // J. Mol. Evol.– 1999. – Vol. 48, № 2. – P. 125–132. Doi: 10.1007/pl00006450.

27. Correa L. C., Marchi-Salvado D. P., Cintra A. C. et al. Crystal structure of a myotoxic Asp49-phospholipase A(2) with low catalytic activity: Insights into Ca(2+)-independent catalytic mechanism // Biochim Biophys Acta. – 2008. – Vol. 1784. – P. 591–599. Doi: 10.1016/j.bbapap.2008.01.007.

28. Petrova S. D., Atanasov V. N., Balashev K. Vipoxin and its components: structure-function relationship // Adv. Protein Chem. Struct. Biol. – 2012. – Vol. 87. – P. 117–153. Doi: 10.1016/B978-0-12-398312-1.00005-6.

29. Doley R., Kini R. M. Protein complexes in snake venom // Cell Mol. Life Sci. – 2009. – Vol. 66. – P. 2851–2871. Doi: 10.1007/s00018-009-0050-2.

30. Zouari-Kessentini R., Luis J., Karray A. Two purified and characterized phospholipases A2 from Cerastes cerastes venom, that inhibit cancerous cell adhesion and migration // Toxicon. – 2009. – Vol. 53. – P. 444–453. Doi: 10.1016/j.toxicon.2009.01.003.

31. Volwerk J. J., Pieterson W. A. de Haas G. H. Histidine at the active site of phospholipase A2 // Biochemistry. – 1974. – Vol. 13. – P. 1446–1454. Doi: 10.1021/bi00704a020.

32. Verheij H. M., Volwerk J. J., Jansen M. G. et al. Methylation of Histidine-48 in Pancreatic Phospholipase A2: Role of Histidine and Calcium Ion in the Catalytic Mechanism // Biochemistry. – 1980. – Vol. 19, № 4. – P. 743–750. Doi: 10.1021/bi00545a021.

33. Dijkstra B. W., Drenth J., Kalk K. H. Active site and catalytic mechanism of phospholipase A2 // Nature. – 1981. – Vol. 289, № 5798. – P. 604–606. Doi: 10.1038/289604a0.

34. Li Y., Tsai M. D. Phospholipase A2 engineering. The aspartate-histidine catalytic diad also plays an important structural role // J. Am. Chem. Soc. – 1993. – Vol. 115. – P. 8523–8526. Doi: 10.1021/ja00072a001.

35. Renetseder R., Dijkstra B. W., Huizinga K. et al. Crystal structure of bovine pancreatic phospholipase A2 covalently inhibited by p-bromo-phenacyl-bromide // J. Mol. Biol. – 1988. – Vol. 200. – P. 181–188. Doi: 10.1016/0022-2836(88)90342-7.

36. Five coplanar anion binding sites on one face of phospholipase A2: relationship to interface binding / Y. H. Pan, T. M. Epstein, M. K. Jain, B. J. Bahnson // Biochemistry. – 2001. – Vol. 40, № 3. – P. 609–617. Doi: 10.1021/bi002514g.

37. Structure of a snake venom phospholipase A2 modified by p-bromophenacyl-bromide / H. Zhao, L. Tang, X. Wang, Y. Zhou, Z. Lin // Toxicon. – 1998. – Vol. 36. – P. 875–886. Doi: 10.1016/s0041-0101(97)00169-4.

38. Yang C. C., King K. Chemical modification of the histidine residue in basic phospholipase A2 from the venom of Naja nigricollis // Biochim. Biophys. Acta. – 1980. – Vol. 614. – P. 373–388. Doi: 10.1016/0005-2744(80)90227-2.

39. Toyama M. H., Soares A. M., Vieira C. A. et al. Amino Acid Sequence of Piratoxin-I, a Myotoxin from Bothrops pirajai Snake Venom, and Its Biological Activity After Alkylation with p-Bromophenacyl Bromide // J. Protein Chem. – 1998. – Vol. 17. – P. 713–718. Doi: 10.1007/BF02780974.

40. Janssen M. J., van de Wiel W. A. E. C., Beiboer S. H. W. et al. Catalytic role of the active site histidine of porcine pancreatic phospholipase A2 probed by the variants H48Q, H48N and H48K // Protein Engineering. – 1999. – Vol. 2, № 6. – P. 497–503. Doi: 10.1093/protein/12.6.497.

41. Maraganore J. M., Merutka G., Cho W. et al. A new class of phospholipases A2 with lysine on place of aspartate 49. Functional consequences for calcium and substrate binding // J. Biol. Chem. – 1984. – Vol. 259. – P. 13839–13843.

42. Sequence homology between phospholipase and its inhibitor in snake venom. The primary structure of phospholipase A2 of vipoxin from the venom of the Bulgarian viper (Vipera ammodytes ammodytes, Serpentes) / I. Mincheva, T. Kleinschmidt, B. Aleksiev, G. Braunitze // Biol. Chem. Hoppe Seyler. – 1987. – Vol. 368. – P. 343–352. Doi: 10.1515/bchm2.1984.365.2.885.

43. The primary structure of ammodytin L, a myotoxic phospholipase A2 homologue from Vipera ammodytes venom / I. Krizaj, A. L. Bieber, A. Ritonja, F. Gubensek // Eur. J. Biochem. –1991. – Vol. 202, № 3. –P. 1165–1168. Doi: 10.1111/j.1432-1033.1991.tb16485.x.

44. Scott D. L., White S. P., Otwinowski Z. et al. Interfacial catalysis: the mechanism of phospholipase A2 // Science. – 1990. – Vol. 250. – P. 1541–1546. Doi: 10.1126/science.2274785.

45. Deems R. A., Eaton B. R., Dennis E. A. Kinetic analysis of phospholipase A2 activity toward mixed micelles and its implications for the study of lipolytic enzymes // J. Biol. Chem. – 1975. – Vol. 250, № 23. – P. 9013–9020.

46. Pattnaik N. M., Kézdy F., Scanu A. Kinetic study of the action of snake venom phospholipase A2 on human serum high density lipoprotein 3 // J. Biol. Chem. – 1976. – Vol. 251, № 7. – P. 1984–1990.

47. Ray S., Scott J. L., Tatulian S. A. Effects of lipid phase transition and membrane surface charge on the interfacial activation of phospholipase A2 // Biochemistry. – 2007. – Vol. 46. – P. 13089–13100. Doi: 10.1021/bi7015102.

48. Allosteric Effect of Amphiphile Binding to Phospholipase A(2) / B. Z. Yu, S. Bai, O. G. Berg, M. K. Jain // Biochemistry. – 2009. – Vol. 48. – P. 3219–3229. Doi: 10.1021/bi801245s.

49. Dua R., Wu S. K., Cho W. A. Structure-Function Study of Bovine Pancreatic Phospholipase A Using Polymerized Mixed Liposomes // J. Biol. Chem. – 1995. – Vol. 270. – P. 263–268. Doi: 10.1074/jbc.270.1.263.

50. Gelb M. H., Cho W., Wilton D. C. Interfacial binding of secreted phospholipases A2: more than electrostatics and a major role for tryptophan // Curr. Opin. Struct. Biol. – 1999. – Vol. 9, № 4. – P. 428–432. Doi: 10.1016/S0959-440X(99)80059-1.


Рецензия

Для цитирования:


Галебская Л.В., Васина Л.В., Галкин М.А., Тарасова Ю.В. Фосфолипаза А2 яда гадюковых. Биохимические мишени для действия белка в кровяном русле человека. Часть 1 (обзор литературы). Ученые записки Санкт-Петербургского государственного медицинского университета имени академика И. П. Павлова. 2021;28(4):22-28. https://doi.org/10.24884/1607-4181-2021-28-4-22-28

For citation:


Galebskaya L.V., Vasina L.V., Galkin M.A., Tarasova Yu.V. Viperidae snake venom phospholipase A2 . Biochemical targets for the action of protein in the human blood circulatory system. Part 1 (review of literature). The Scientific Notes of the Pavlov University. 2021;28(4):22-28. (In Russ.) https://doi.org/10.24884/1607-4181-2021-28-4-22-28

Просмотров: 62


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1607-4181 (Print)
ISSN 2541-8807 (Online)